Haemoglobin Darah Dan Faktor Yang Mempengaruhi Afinitas Haemoglobin
Menurut Costill (1998:48), Haemoglobin adalah zat yang terdapat dalam butir darah merah. Haemoglobin bersama-sama yakni merupakan protein globuler yang di bentuk dari 4 sub unit, dan setiap sub unit mengandung hame. Haemoglobin yakni suatu protein yang membawa oksigen dan yang memberi warna merah pada sel darah merah (Barger, 1982:171).
Dengan kata lain haemoglobin merupakan komponen yang terpenting dalam eritrosit.
Haemoglobin juga merupakan protein yang kaya zat besi yang mempunyai afinitas (daya gabung) terhadap oksigen dan dengan oksigen itu membentuk oxsihaemoglobin di dalam sel darah merah. Jumlah haemoglobin dalam darah normal ialah 15 gram setiap 100 ml darah, dan jamlah itu biasanya disebut “100 persen”.
Hame ini di buat dalam mitokokondria dan menambah acetid acid manjadi alpha ketoglutaricacid + glicine membentuk “pyrrole compound” menjadi protopophyrine II yang dengan Fe bermetamorfosis hame. Selanjutnya 4 hame bersenyawa dengan globulin membentuk haemoglobin. Menurut Poppy Kumaila dalam Kamus Saku Kedokteran Dorland (1996 :499) Haemoglobin yakni pigmen pembawa oksigen eritrosit, dibuat oleh eritrosit yang berkembang dalam sumsum tulang, merupakan empat rantai polipeptida globin yang berbeda, masing-masing terdiri dari beberapa ratus asam amino.
Haemoglobin memerankan peranan penting dalam pengangkutan oksigen selama ia sanggup kembali mengikat oksigen. Haemoglobin cenderung mengikat oksigen apabila lingkungannya penuh dengan oksigen dan melepaskan oksigen dalam lingkungan yang relatif rendah oksigennya. Ini berarti haemoglobin mengambil oksigen dalam paru dan melepaskan ke jaringan-jaringan ibarat otot aktif. Pada orang-orang yang mengandung haemoglobin normal, kapasits darahnya membawa oksigen kira-kira 20 mL oksigen per 100 mL darah. Hampir alam semua keadaan, darah mengandung berbagai oksigen saat bergerak melalui paru.
Ketika darah arteri mencapai kapiler dalam jaringan yang menyerap oksigen darah menemui lingkungan yang relatif rendah konsentrasi oksigen. Dalam kedaan ibarat itu , sebagian oksigen dilepaskan dari haemoglobin darah dan bercampur dalam sel jaringan, dimana oksigen sanggup dipakai dalam metabolisme aerobik. Sebagai oksigen darah yang telepas ke jaringan tersebut ditentukakan oleh konsentrasi oksigen jaringan tersebut. Pada jaringan yang lambat menyerap oksigen, oksigen yang dilepaskan dari sel darah merah relatif kecil, namun pada jaringan yang cepat menyerap oksigen bagian-bagian oksigen terkurangi lebih besar. Jadi, pelepasan oksigen oleh sel-sel darah merah ke jarangan meningkat sesuai dengan tingkat penggunaan oksigen oleh jaringan tersebut.
Haemoglobin dibawa oleh sel darah merah (eritrosit) sirkulasi. Sirkulasi ini berputar selama kurang lebih 10 hari yang mengandung kira-kira 3 x 10 sel darah merah. Estimasi berangasan kadar haemoglobin darah sanggup diperoleh dari jumlah hematokrit atau dari jumlah darah dengan rekonsumsi tiap sel darah merah yang mempunyai haemoglobin normal (Astrand, 1986 : 131-132).
Sintesis haemoglobin terjadi didalam organ haemopetik (sumsum tulang) mula-mula suksinat dan glisin bergabung didalam organ haemopetik membentuk asam amino ketaodipat dan asam amino levulinat. Kedua asam tersebut dihasilkan dibawah imbas ALA (amino laevulinic acid) sintesis yang merupakan enzim pengatur kecepatan bagi keseluruhan sintesis haemoglobin. Dua molekul ALA berkondensasi menjadi satu molekul porfobilinogen, monopirol pengganti dan empat molekul porfobilinogen berkondensasi (menggunakan uroporfirinogen I sintase dan uroporfirinogen III ko-sintese) untuk membentuk komponen isomer terapirol (pofirin) siklik, uroporfirinogen seri I dan III.
Uroporfirinogen I merupakan prekursor porfirin lain, tetapi tak berperanan lebih lanjut dalam sintesis heme. Uroproporfirinogen III merupakan prekursor seri porfirin III dan dikonversi menjadi koproporfirinogen IX yang mengehelasi besi (II) (ion ferro) untuk membentuk hame. Hame menghambat ALA sintase dan membentuk kontrol umpan balik atas sintesa profirin serta haemoglobin.
Tiap molekul hame bergabung dengan satu molekul globin dan semua molekul haemoglobin mengandung 4 pasang hame + globulin dengan berat molekul total 68.000. Beberapa jenis polipeptida globin sanggup mengambil bab di dalam molekul haemoglobin, haemoglobin cukup umur normal, HbA, mempunyai dua
rantai a globin dan dua rantai b globin. Eritrosit juga mengandung sejumlah kecil protopofirin bebas (Baron, 1990:140). Katabolisme haemoglobin terjadi didalam sistem retikulo endothelial,
eritrosit dirusak dan dilepaskan haemoglobin. Beberapa hame dilepaskan ke dalam sumsum tulang selama maturasi eritoblas atau dari sel-sel yang mati pada seritropoesis yang tidak efektif.
Globin terpisah dari hame dan terbentuk hemeatin, dalam besi hame dioksidasi menajadi besi III (feri). Kemudian cincin poriferin terbuka dan besi dilepaskan, disertai pembentukan komponen biliverdin berantai lurus. Ia dikonversi ke bilirubin dengan reduksi. Jalur minor mula-mula membuka cincin untuk membentuk koleglobin dan kemudian melapaskan besi dan globin untuk menghasilkan biliverdin globin dan kemudian biliverdin. Besi dan asam-asam amino globin ditahan, kemudian cincin priol diekskresikan sebagai bilirubin. Laki-laki cukup umur normal mengandung sekitar 800 gram haemoglobin (nilai tumpuan di dalam darah: 13-18 g/dl), yang sekitas 7 g dihasilkan dan dirusak tiap hari. Pada wanita, haemoglobin badan total sekitar 600 g (nilai tumpuan didalam darah: 11,5-16,5 g/dl) (Dikutip dari V.O.Wiharmoko P, 2004: 15).
Faktor-faktor yang mensugesti afinitas Hemoglobin (Hb) terhadap O2
a. keasaman atau pH
Keasaman bertambah atau pH semakin turun dan kadar ion H+ meningkat akan melemahkan ikatan antara oksigen dan hemoglobin sehingga kurva disosiasi oksigen-hemoglobin bergerak ke kanan (Afinitas Hb terhadap O2 berkurang ) sehingga menimbulkan hemoglobin melepaskan lebih banyak oksigen ke jaringan. Misal peningkatan asam laktat dan asam karbonat yang dihasilkan oleh jaringan yang aktif secara metabolic. Keasaman turun atau PH naik afinitas Hb terhadap O2 bertambah sehingga kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergerak ke kiri (afinitas Hb tehadap O2 Bertambah) dan hemoglobin banyak mengikat O2. Hb bekerja sbg buffer utk ion H+ .
b. PO2 atau tekanan parsial O2
Apabila PO2 darah meningkat , contohnya ibarat di kapiler paru, Hb berikatan dg sejml besar O2 mendekati 100% jenuh, PO2 60-100 mmHg : Hb >/90% jenuh (afinitas Hb terhadap O2 bertambah) dan kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergerak ke kiri.
Dan apabila PO2 menurun, misal di kapiler sistemik PO2 antara 40 & 20 mmHg (75-35% jenuh) : sejml besar O2 dilepas dr Hb setiap penurunan PO2 , afinitas Hb terhadap O2 berkurang dan kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kanan.
c. PCO2 atau tekanan parsial CO2
PCO2 darah meningkat di kapiler sistemik sehingga CO2 berdifusi dari sel ke darah mengikuti penurunan gradiennya menimbulkan penurunan afinitas Hb terhadap O2 (Hb lebih banyak membebaskan O2) kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kanan.
PCO2 darah menurun di kapiler paru sehingga CO2 berdifusi dari darah ke alveoli menimbulkan peningkatan afinitas Hb terhadap O2 ( Hb lebih banyak mengikat O2) kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kiri.
d. Temperatur atau suhu
Panas yang dihasil reaksi metabolism dari kontraksi otot melepaskan banyak asam & panas menimbulkan temperatur badan naik dan sel aktiv perlu banyak O2 memacu pelepasan O2 dr oksiHb (afinitas Hb tehadap O2 berkurang) kurva bergeser ke kanan.
Hipotermia menimbulkan metabolisme sel lambat sehingga O2 yang diperlukan jaringan sedikit pelepasan O2 dari Hb juga lambat (afinitas Hb terhadap O2 berkurang) dan kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kiri.
e. BPG
Peningkatan BPG yang dihasikan dari suatu metabolit glikolisis dan terdapat dalam darah sehingga Hb berikatan dg BPG sanggup mengurangi afinitas Hb thd O2 dan kurva bergeser ke kanan. Hormon tiroksin, GH, epinefrin, norepi & testosteron sanggup meningkatkan pembentukan BPG dan kadar BPG meningkat pada orang yg tinggal di dataran tinggi.
Penurunan BPG di darah menimbulkan ikatan Hb terhadap O2 semakin besar lengan berkuasa alasannya yakni Hb tidak diikat oleh BPG afinitas Hb terhadap O2 bertambah, kurva disosiasi oksigen hemoglobin bergeser ke kiri.
Sumber : Biokimia Herper 2009
0 Response to "Haemoglobin Darah Dan Faktor Yang Mempengaruhi Afinitas Haemoglobin"
Posting Komentar